Ферменты

  • A

  • B

  • C

  • D

  • E

  • F

  • G

  • H

  • I

  • J

  • K

  • L

  • M

  • N

  • O

  • P

  • Q

  • R

  • S

  • T

  • U

  • V

  • W

  • X

  • Y

  • Z

Ферменты

Ферменты(от лат. fermentum «закваска»), или энзи́мы (от греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска»), — обычно сложные белковые соединения, РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре. Термины фермент и энзим давно используют как синонимы: первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной.Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 7 классов согласно иерархической классификации ферментов.Каждый фермент, свернутый в определённую структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию: реагенты в такой реакции называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.

Ферментативная активность может регулироваться активаторами (повышаться) и ингибиторами (понижаться). Активность ферментов определяется их трёх- и четырёхмерной структурой. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная и четвертичная структуры белков разрушается при нагревании, изменении pH или воздействии некоторых химических веществ. Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др. Активность ферментов непостоянна во времени. Они чутко реагируют на ситуацию, в которой оказывается клетка, на факторы, воздействующие на неё как снаружи, так и изнутри. Главная цель такой чувствительности ферментов — отреагировать на изменение окружающей среды, приспособить клетку к новым условиям, дать должный ответ на гормональные и иные стимулы, а в некоторых ситуациях — получить шанс выжить. Подобно любому другому белку, ферменты изменяются с течением времени через мутации и расхождение последовательностей. Учитывая их центральную роль в метаболизме, эволюция ферментов играет решающую роль в адаптации организмов. Искусственная (in vitro) эволюция в настоящее время широко используется для изменения активности или специфичности ферментов для их промышленного применения.Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, аграрной, текстильной промышленности, в фармакологии и медицине. Большинство лекарств влияют на течение ферментативных процессов в организме, запуская или приостанавливая те или иные реакции. Ферменты используются в диагностике заболеваний путём количественного определения самих ферментов в биологических жидкостях при патологии.

• фермент   

• процесс   

энзима   

• реакция   

• организм   

• активность   

• белки

• действие   

• молекула   

• вещество


Возврат к списку

Яндекс.Метрика